普蘭林肽<降血糖藥>抗體Pramlintide

普蘭林肽<降血糖藥>抗體Pramlintide是一種大量存在于哺乳動物腦組織中的微管亞基蛋白，在結(jié)構(gòu)上是由兩個極為相近的α和β亞基組成的二聚體、多聚體形成微管細(xì)絲，是微管的主要成分。微管蛋白是球形分子, 有兩種類型:α微管蛋白（α-tubulin）貨號：bs-0195R和β微管蛋白（β-tubulin）, 這兩種微管蛋白具有相似的三維結(jié)構(gòu), 能夠緊密地結(jié)合成二聚體, 作為微管組裝的亞基。

普蘭林肽<降血糖藥>抗體Pramlintide幾乎在所有組織中都高水平表達(dá)，廣泛用作Western blot蛋白質(zhì)標(biāo)準(zhǔn)化的內(nèi)參,是很好的內(nèi)參抗體。
GAPDH 作為管家基因在同種細(xì)胞或者組織中的蛋白質(zhì)表達(dá)量一般是恒定的。在實驗中，可能存在總蛋白濃度測定不準(zhǔn)確；或者蛋白質(zhì)樣品在電泳前上樣時產(chǎn)生的樣品間的操作誤差；這些誤差需要通過測定每個樣品中實際轉(zhuǎn)到膜上的GAPDH的含量來進(jìn)行校正，所以一般的western實驗都需要進(jìn)行內(nèi)參設(shè)置。具體校正的方法就是將每個樣品測得的目的蛋白含量與本樣品的GAPDH含量相除，得到每個樣品目的蛋白的相對含量。然后才進(jìn)行樣品與樣品之間的比較。
甘油醛-3-磷酸脫氫酶（Glyceraldehyde 3 phosphate dehydrogenase，GAPDH）是糖酵解（glycolysis）過程中的關(guān)鍵酶。除了在胞質(zhì)中作為糖酵解的酶以外，有證據(jù)表明哺乳動物細(xì)胞中的GAPDH參與了多種胞內(nèi)生化過程，包括膜融合（membrane fusion）、微管成束（microtubule bundling）、磷酸轉(zhuǎn)移酶（phosphotransferase）激活、核內(nèi)RNA出核、DNA復(fù)制與DNA修復(fù)。一些生理因素，諸如低氧（hypoxia）和尿糖（diabetes），可以增加GAPDH在特定細(xì)胞中的表達(dá)。GAPDH存在于幾乎所有的組織中，以高水平持續(xù)表達(dá)。
GAPDH（甘油醛-3-磷酸脫氫酶）是參與糖酵解的一種關(guān)鍵酶，由4個30－40kDa的亞基組成.

GAPDH蛋白幾乎在所有組織中都高水平表達(dá)，廣泛用作Western blot蛋白質(zhì)標(biāo)準(zhǔn)化的內(nèi)參,是很好的內(nèi)參抗體。
GAPDH 作為管家基因在同種細(xì)胞或者組織中的蛋白質(zhì)表達(dá)量一般是恒定的。在實驗中，可能存在總蛋白濃度測定不準(zhǔn)確；或者蛋白質(zhì)樣品在電泳前上樣時產(chǎn)生的樣品間的操作誤差；這些誤差需要通過測定每個樣品中實際轉(zhuǎn)到膜上的GAPDH的含量來進(jìn)行校正，所以一般的western實驗都需要進(jìn)行內(nèi)參設(shè)置。具體校正的方法就是將每個樣品測得的目的蛋白含量與本樣品的GAPDH含量相除，得到每個樣品目的蛋白的相對含量。然后才進(jìn)行樣品與樣品之間的比較。
甘油醛-3-磷酸脫氫酶（Glyceraldehyde 3 phosphate dehydrogenase，GAPDH）是糖酵解（glycolysis）過程中的關(guān)鍵酶。除了在胞質(zhì)中作為糖酵解的酶以外，有證據(jù)表明哺乳動物細(xì)胞中的GAPDH參與了多種胞內(nèi)生化過程，包括膜融合（membrane fusion）、微管成束（microtubule bundling）、磷酸轉(zhuǎn)移酶（phosphotransferase）激活、核內(nèi)RNA出核、DNA復(fù)制與DNA修復(fù)。一些生理因素，諸如低氧（hypoxia）和尿糖（diabetes），可以增加GAPDH在特定細(xì)胞中的表達(dá)。GAPDH存在于幾乎所有的組織中，以高水平持續(xù)表達(dá)。
GAPDH（甘油醛-3-磷酸脫氫酶）是參與糖酵解的一種關(guān)鍵酶，由4個30－40kDa的亞基組成.

普蘭林肽<降血糖藥>抗體Pramlintide參考文獻(xiàn)：

背景：

糖原合成酶激酶3（GSK3）是脯氨酸導(dǎo)向絲氨酸蘇氨酸激酶，初被鑒定為磷酸化和失活糖原合成酶，糖原代謝中的關(guān)鍵酶。自那時以來，它已被證明參與調(diào)節(jié)細(xì)胞功能的多樣性，包括蛋白質(zhì)合成，細(xì)胞增殖，細(xì)胞分化，微管組裝/拆卸，和細(xì)胞凋亡。GSK3S底物特異性是的，只有當(dāng)磷酸絲氨酸或磷酸酪氨酸存在四個殘基C端到GSK磷酸化位點時，才發(fā)生底物磷酸化。GSK3、α和β存在兩種亞型，它們具有高度的氨基酸同源性。GSK3的兩種亞型通過磷酸化嚴(yán)格調(diào)節(jié)。蛋白激酶kinase B（PKB）在Ser9（Serk21在GSK3α）上磷酸化GSK3β導(dǎo)致其失活是負(fù)責(zé)該激酶生長因子抑制的主要機(jī)制。GSK3β的激活依賴于Tyr216的磷酸化（TGS27在GSK3α）中的磷酸化。激活后，它已被證明磷酸化許多不同的細(xì)胞蛋白，包括p53、c-myc、c-jun、熱休克因子1（HSF1）和cyclin D1。GSK3β也顯示出磷酸化微管相關(guān)蛋白tau的異常位點，這對于阿爾茨海默病的進(jìn)展是至關(guān)重要的。GSK3B參與能量代謝、神經(jīng)元細(xì)胞發(fā)育和身體形態(tài)形成。

功能：
組成型活性蛋白激酶，通過磷酸化和失活糖原合成酶（GYS1或GYS2）、EIF2B、CTNNB1/βcatenin、APC、AXIN1作為激素控制葡萄糖穩(wěn)態(tài)、Wnt信號傳導(dǎo)和轉(zhuǎn)錄因子和微管的負(fù)調(diào)控因子。、Jun、NFATC1/NFATC、MAPT/Tau和MACF1。需要引物的大部分磷酸化其底物。在骨骼肌中，通過磷酸化和抑制GYS1活性和糖原合成有助于胰島素調(diào)節(jié)糖原合成。還可通過調(diào)節(jié)轉(zhuǎn)錄因子的激活介導(dǎo)胰島素抵抗的發(fā)展。通過與糖原合成酶相同的方式控制起始因子2b（eIF2Be/eIF2B5）的活性來調(diào)節(jié)蛋白質(zhì)合成。在Wnt信號中，GSK3B與APC、AXIN1和CTNNB1/βcatenin形成多聚體復(fù)合物，并磷酸化CTNNB1的N-末端，導(dǎo)致泛素/蛋白酶體介導(dǎo)的降解。在其DNA結(jié)合結(jié)構(gòu)域附近磷酸化Jun，從而降低其對DNA的親和力。在保守絲氨酸殘基上磷酸化NFATC1/NFATC促進(jìn)NFATC1/NFATC核出口，阻斷NFATC1/NFATC基因調(diào)控，從而對抗鈣調(diào)神經(jīng)磷酸酶的作用。在“THR -54”上磷酸化MAPT/tau，顯著降低MAPT/Tau結(jié)合和穩(wěn)定微管的能力。MAPT/Tau是阿爾茨海默病神經(jīng)纖維纏結(jié)的主要成分。在細(xì)胞內(nèi)微管的ERBB2依賴性穩(wěn)定中起重要作用。磷酸化MACF1，抑制其與微管的結(jié)合，這對于其在鼓泡干細(xì)胞遷移和皮膚創(chuàng)傷修復(fù)中的作用是至關(guān)重要的?？赡茉谵D(zhuǎn)錄水平調(diào)節(jié)NF-kAPAB（NFKB1），并需要NF-kAPA- B介導(dǎo)的抗TNF-α（TNF/TNFA）的抗凋亡反應(yīng)。負(fù)調(diào)節(jié)胰腺β細(xì)胞復(fù)制，導(dǎo)致細(xì)胞凋亡、β細(xì)胞丟失和糖尿病。在乳腺癌細(xì)胞中磷酸化MUC1，減少M(fèi)UC1與CTnNb1/βcatenin的相互作用。是建立神經(jīng)元極性和軸突生長所必需的。磷酸化MARK2，從而抑制其活性。在“TH-182”處磷酸化SiK1，從而維持其活性。

Subunit：
單體。與ARRB2和DISC1相互作用。Cabyr、MMP2、MUC1、NIN和剪毛與AXIN1相互作用；相互作用介導(dǎo)了CTNNB1的過度磷酸化，導(dǎo)致其泛素化和破壞。相互作用和磷酸化SNAI1。與DNM1L（通過C-末端結(jié)構(gòu)域）相互作用。在MACF1、APC、AXIN1、CTNNB1和GSK3B組成的復(fù)合物中發(fā)現(xiàn)。

亞細(xì)胞定位：
細(xì)胞質(zhì)。細(xì)胞核。細(xì)胞膜。注釋：磷酸化的形式顯示定位到細(xì)胞質(zhì)和細(xì)胞膜。MeNO1-RoA-OpH1信號通路控制磷光體化形式到細(xì)胞膜的定位。

組織特異性：
在睪丸、胸腺、前列腺和卵巢中表達(dá)，在肺、腦和腎中表達(dá)較弱。

翻譯后修飾：
Akt1和ILK1磷酸化。在胰島素介導(dǎo)的信號轉(zhuǎn)導(dǎo)中，激活的PKB/Akt1蛋白激酶磷酸化和失活GSK3B，導(dǎo)致GYS1的去磷酸化和活化。在TYR-216上磷酸化激活。

相似性：
屬于蛋白激酶超家族。CMGC SE/THR蛋白激酶家族。GSK-3亞家族
包含1